Трипсиновый порошок CAS 9002-07-7

Компания Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. является одним из самых опытных производителей и поставщиков порошка трипсина cas 9002-07-7 в Китае. Добро пожаловать на оптовую продажу высококачественного порошка трипсина cas 9002-07-7, который продается на нашем заводе. Доступен хороший сервис и разумные цены.

Трипсин порошокпредставляет собой тип протеазы, EC 3.4.4.4, молекулярная формула C35H47N7O10, CAS 9002-07-7. Это сериновая протеаза, экстрагированная из поджелудочной железы коров, овец и свиней. У позвоночных он действует как пищеварительный фермент. В поджелудочной железе синтезируется и секретируется предшественник трипсина трипсиноген в составе панкреатического сока. Энтерокиназа или трипсин ограничивают его расщепление на активированный трипсин, который представляет собой эндопептидазу, которая может расщеплять карбоксильную сторону остатков лизина и аргинина в полипептидных цепях. Он не только действует как пищеварительный фермент, но также ограничивает разложение предшественников других ферментов, таких как химотрипсин, карбоксипептидаза и фосфатидилхолин, тем самым активируя их. Это наиболее специфичная протеаза и незаменимый инструмент при определении расположения аминокислот в белках.
Тип протеазы, которая представляет собой сериновую протеазу, экстрагированную из поджелудочной железы коров, овец и свиней, и действует как пищеварительный фермент у позвоночных. Предшественник трипсина, трипсиноген, синтезируется и секретируется в виде компонентов панкреатического сока в поджелудочной железе и расщепляется до активного трипсина при ограничении энтерокиназы или трипсина. Это эндопептидаза, способная расщеплять карбоксильную сторону остатков лизина и аргинина в полипептидных цепях. Она не только действует как пищеварительный фермент, но и ограничивает разложение предшественников, таких как химотрипсин, карбоксипептидаза, фосфолипаза и т. д. Это наиболее специфичная протеаза и незаменимый инструмент для определения расположения аминокислот в белках.

Трипсин порошокпредставляет собой сублимированный-препарат, полученный путем экстракции и очистки кристаллов поджелудочной железы коров, свиней и овец. Легко растворяется в воде, нерастворим в органических растворителях, таких как хлороформ, этанол и эфир. При pH 1,8 кратковременное-кипячение почти не инактивирует; Нагревание в щелочном растворе вызывает денатурацию и осаждение, а Ca2+ оказывает защитное и активирующее действие. Изоэлектрическая точка трипсина составляет pH 10,1.

 

Первоначально бычий трипсин состоял из 229 аминокислот, содержащих 6 пар дисульфидных связей, и его аминокислотная последовательность и кристаллическая структура были выяснены. Под самокатализом активности энтерокиназы пептидная связь между N-концевыми остатками лизина и изолейцина зимогена гидролизуется, высвобождая валин-тиантантиантиан-лизин-6-пептид и генерируя активный трипсин. Бычий трипсин имеет 223 аминокислотных остатка и молекулярную массу 23800. Остаток серина в активном центре представляет собой незаменимую сериновую протеазу.

 

Химическая структура свиного трипсина очень похожа на бычью. В последовательности аминокислотных остатков различается всего 41 аминокислотный остаток, но молекулярная конфигурация существенно отличается. Коэффициент расчета S20W составляет 2,77S, pI=10.8. Термическая стабильность более стабильна, чем у бычьего трипсина, а защитное действие Ca2+ на фермент не столь значительно, как у крупного рогатого скота и овец. Центрального места хелатирования Са нет2+.. Дисульфидных связей 6 пар, разрыв 1-2 связей не повреждает полную структуру молекулы фермента и защищает ее активность. Активность фермента эквивалентна 72% крупного рогатого скота и 61% овец соответственно.

Овечий трипсин аналогичен трипсину крупного рогатого скота и свиней, но его активность несколько выше, чем у крупного рогатого скота и свиней.
Специфическое действие трипсина связано с пептидными связями, состоящими из щелочных аминокислот аргинина и карбоксильных групп лизина. Сами ферменты легко аутолитичны, превращаясь из - трипсина в - трипсин, который далее разлагается на трипсиноподобные ферменты и даже фрагменты. Их активность постепенно снижается и теряется.

 

Помимо присутствия у позвоночных, он также присутствует в широком спектре организмов, таких как тутовые шелкопряды, морские колесницы, ракушки и актиномицеты. Кроме того, протеазы, такие как тромбин, фибринолитический фермент и вазопрессин, которые связаны со свертыванием крови и воспалением у высших животных, тесно связаны с трипсином с точки зрения химической структуры и специфичности. Можно считать, что эти ферменты произошли от общего предка. Трипсин и эластаза также имеют близкое родство по строению и каталитическому механизму, но их специфичность совершенно различна.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 необратимая инактивация. Са2+оказывает стабилизирующее действие на активность ферментов; Ионы тяжелых металлов, фосфорорганические соединения ДФП, природные ингибиторы трипсина сильно подавляют его активность. Клинически используется в противо-воспалительных и противо-воспалительных целях, а также промышленно используется в кожевенном производстве, обработке шелка-сырца, пищевой промышленности и т. д.

Способ приготовленияпорошок трипсина:

Физические и химические свойствапорошок трипсина:

Трипсин – это лиофилизированный-препарат, изготовленный из кристаллов, извлеченных из поджелудочной железы крупного рогатого скота, свиней и овец и очищенный. Легко растворим в воде, нерастворим в хлороформе, этаноле, эфире и других органических растворителях. При pH 1,8 кратковременное кипячение почти не инактивирует; При нагревании в щелочном растворе происходит денатурация, Ca2+ оказывает защитное и активирующее действие, а изоэлектрическая точка трипсина равна pH10,1.
Бычий трипсин состоит из 229 аминокислот и содержит 6 пар дисульфидных связей. Уточнены его аминокислотная последовательность и кристаллическая структура. Под активным автокатализом энтерокиназы пептидная связь между N-концевыми остатками лизина и изолейцина зимогена гидролизуется с высвобождением пептида Val - day - day - day - day - day - лизина 6 и образованием активного трипсина. Бычий трипсин имеет 223 аминокислотных остатка с молекулярной массой 23800. Сериновые остатки в активном центре являются незаменимыми серинами.

Химическая структура свиного трипсина очень похожа на бычью. В последовательности аминокислотных остатков различается всего 41 аминокислотный остаток, но молекулярная конфигурация сильно различается. Коэффициент седиментации S20W составляет 2,77S, pI=10.8, а термостабильность более стабильна, чем у бычьего трипсина. Защитное действие Са2+ на фермент не так очевидно, как у крупного рогатого скота и овец, и отсутствует центральная часть хелатирующего Са2+.. Имеется 6 пар дисульфидных связей и 1~2 связи разорваны, что не разрушит полную структуру молекулы фермента и защитит активность фермента. Активность фермента эквивалентна 72% крупного рогатого скота и 61% овец. Овечий трипсин аналогичен трипсину крупного рогатого скота и свиней, но его активность несколько выше, чем у крупного рогатого скота и свиней.

Трипсин специфически действует на пептидные связи, состоящие из основных аминокислот аргинина и карбоксила лизина. Сам фермент легко автолизируется - Трипсин превращается в - Трипсин далее разлагается до триптазы и даже фрагментов, при этом его активность также постепенно снижается и теряется.

Помимо позвоночных, он также существует у широкого круга организмов, таких как тутовый шелкопряд, марихуана, раки и актиномицеты. Кроме того, по химическому строению и специфичности с трипсином тесно связаны тромбин, фибринолитический фермент, сосудорасширяющие и другие протеазы, связанные со свертыванием крови и воспалением у высших животных. Можно считать, что эти ферменты дифференцировались от ферментов общих предков в процессе эволюции. Химотрипсин и эластаза также тесно связаны по строению и каталитическому механизму, но их специфичность совершенно различна.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9.0. Ca2+может стабилизировать активность ферментов; Ионы тяжелых металлов, фосфорорганические соединения, ДФП и природные ингибиторы трипсина сильно ингибируют его активность. Он используется для противовоспалительных и противовоспалительных средств в клинике, а также при производстве кожи, обработке шелка-сырца и пищевой промышленности.

горячая этикетка : порошок трипсина cas 9002-07-7, поставщики, производители, завод, опт, купить, цена, оптом, продажа