Каталазный порошок CAS 9001-05-2

Каталазный порошок(CAT), молекулярная формула C9H10O3, CAS 9001-05-2. Это фермент, который катализирует разложение перекиси водорода на кислород и воду и существует в пероксидазной системе клеток. Каталаза является маркерным ферментом пероксисом, составляя примерно 40% от общего количества ферментов пероксисом. Каталаза присутствует в различных тканях всех известных животных, особенно в высоких концентрациях в печени. Каталаза используется в пищевой промышленности для удаления перекиси водорода из молока, используемого для производства сыра. Каталаза также используется в упаковке пищевых продуктов для предотвращения окисления продуктов питания. Каталаза есть почти у всех живых организмов. Он широко присутствует в респираторных организмах, преимущественно в хлоропластах, митохондриях, эндоплазматическом ретикулуме растений, печени и эритроцитах животных, а его ферментативная активность обеспечивает механизм антиоксидантной защиты организма. КАТ представляет собой гем-фермент, имеющий различную структуру в зависимости от его источника. Уровень активности варьируется в разных организациях. Перекись водорода разлагается быстрее в печени, чем в таких органах, как мозг или сердце, из-за высокого уровня CAT в печени.

 

Перекись водорода (H2O2), также известная как перекись водорода, имеет на один атом кислорода (0) больше, чем вода (H2O). Этот атом кислорода крайне нестабилен и всегда хочет забрать другой атом кислорода у других молекул, чтобы образовать O2. Обычно для стерилизации и дезинфекции мы используем перекись водорода, потому что бактерии разрушаются H2O2 и погибают. Пенообразование во время дезинфекции является результатом выделения кислорода. Однако перекись водорода может проникать через большинство клеточных мембран, что делает ее более цитотоксичной, чем супероксидные анион-радикалы (которые не могут проникать через клеточные мембраны). Проникнув через клеточную мембрану, он может вступать в реакцию с железом внутри клетки с образованием гидроксильных радикалов.Каталазный порошок(CAT) является важным членом антиоксидантной ферментной системы, также известной как пероксидаза, которая представляет собой связывающий фермент с порфирином железа в качестве вторичной группы.

 

Фермент СОД дисмутирует свободные радикалы кислорода с образованием перекиси водорода (H2O2) и кислорода (O2). Перекись водорода остается токсичным окислителем в организме, а функция каталазы заключается в том, чтобы способствовать разложению перекиси водорода на молекулярный кислород и воду, защищая таким образом клетки от токсичности H2O2. Механизм действия CAT на перекись водорода, по сути, представляет собой дисмутацию перекиси водорода, которая требует, чтобы две молекулы H2O2 встретились и столкнулись с CAT в активном центре, чтобы произошла реакция. Чем выше концентрация H2O2, тем выше скорость разложения. Каталаза есть почти у всех физиологических организмов.

 

Широко присутствует в респираторных организмах, преимущественно в хлоропластах, митохондриях, эндоплазматической сети растений, а также в печени и эритроцитах животных. Его ферментативная активность обеспечивает механизм антиоксидантной защиты организма. Биологическая функция каталазы заключается в том, чтобы способствовать разложению перекиси водорода в клетках, чтобы она в дальнейшем не производила высокотоксичные гидроксильные радикалы, тем самым защищая функцию антиоксидантной ферментной системы. Он также имеет большое значение для роста, развития и метаболической деятельности человеческого организма.

тестирование:

В ходе продолжающегосяпорошок каталазыобнаружения, можно наблюдать пузырьки.
Обнаружение каталазы — один из трех основных методов, используемых микробиологами для идентификации видов бактерий, который включает использование перекиси водорода для обнаружения присутствия каталазы. Если бактерии содержат каталазу, добавление небольшого количества бактериального экстракта к раствору перекиси водорода может привести к образованию пузырьков кислорода.

 

Если образуются пузырьки, бактерия считается «каталазоположительной». Такие как стафилококк и микрококк. В противном случае бактерия считается «каталазоотрицательной». Такие как стрептококк и энтерококк. Хотя обнаружение каталазы не может идентифицировать конкретные организмы, в сочетании с другими методами обнаружения оно может эффективно помочь в диагностике.
Кроме того, наличие каталазы у бактерий зависит также от условий роста клеток и используемой культуральной среды.

 

Распределение:

Каталаза присутствует в различных тканях всех известных животных, особенно в высоких концентрациях в печени. У жуков-бомбардировщиков каталаза имеет уникальное применение. У этого жука в железах хранятся два набора химических веществ по отдельности. Большие железы хранят гидрохинон и перекись водорода, а маленькие железы хранят каталазу и пероксидазу хрена. Когда жуки смешивают химические вещества из двух желез, они выделяют кислород, который может как окислять гидрохинон, так и действовать как усилитель.

 

Каталаза также часто встречается в растениях, но не в грибах, хотя было обнаружено, что некоторые грибы производят фермент при низком pH и теплой среде.
Подавляющее большинство аэробных микроорганизмов содержат каталазу. Исключение составляет Streptococcus — аэробная бактерия, не имеющая каталазы. Некоторые анаэробные микроорганизмы, такие как Methanosarcina barkeri, также содержат каталазу.

Обзор функций

 

Перекись водорода — это отходы, образующиеся в ходе метаболических процессов, которые могут нанести вред организму. Чтобы избежать такого ущерба, перекись водорода необходимо быстро превращать в другие безвредные или менее токсичные вещества. А каталаза часто используется клетками как инструмент, катализирующий разложение перекиси водорода.
Но истинное биологическое значение каталазы не так просто: исследователи обнаружили, что генетически модифицированные мыши с дефицитом каталазы по-прежнему демонстрируют нормальные фенотипы, что указывает на то, что каталаза необходима животным только при определенных специфических условиях.

 

У некоторых людей очень низкий уровеньпорошок каталазыв их организме, но они также не проявляют явных патологических реакций. Вероятно, это связано с тем, что основным поглотителем перекиси водорода в нормальных клетках млекопитающих является пероксиредоксин, а не каталаза.
Каталаза обычно находится в органелле, называемой пероксисомой. Пероксисомы в растительных клетках участвуют в фотодыхании (использовании кислорода для образования углекислого газа) и симбиотической фиксации азота (диссоциации азота (N2) на активные атомы азота).
Но когда клетки заражены болезнетворными микроорганизмами, перекись водорода может использоваться как эффективное противомикробное средство. Некоторые патогены, такие как Mycobacterium Tuberculosis, Legionella pneumophila и Campylobacter jejuni, могут вырабатывать каталазу для разложения перекиси водорода, что позволяет им выживать в организме хозяина.

Эффект отбеливания:

 

Следует отметить, что ферменты могут способствовать отбеливанию, а отбеливание шерсти в отбеливающем растворе перекиси водорода, содержащем протеазу Bactosol ST, позволяет значительно улучшить белизну и гидрофильность шерсти. Это связано с тем, что ферменты способствуют быстрой начальной эрозии шерстяных волокон, что облегчает отбеливание шерсти. Исходя из этого принципа, предварительная обработка шерсти протеазой для обнажения поверхности волокна перед отбеливанием, очевидно, более эффективна, а повреждение волокон также легче контролировать.

 

Трогательный фермент

Каталаза (CAT) представляет собой фермент-поглотитель, также известный как пероксидаза, который представляет собой связывающий фермент с порфирином железа в качестве вторичной группы. Он может способствовать разложению H2O2 на молекулярный кислород и воду, устранять перекись водорода в организме и, таким образом, защищать клетки от токсичности H2O2. Это один из ключевых ферментов системы биологической защиты. Механизм действия CAT на перекись водорода, по сути, представляет собой дисмутацию H2O2, которая требует, чтобы две молекулы H2O2 встретились и столкнулись с CAT в активном центре, чтобы произошла реакция. Чем выше концентрация H2O2, тем выше скорость разложения.

Это стабильный фермент разложения перекиси водорода, который может разлагать перекись водорода на воду и кислород, не затрагивая волокна и красители. Поэтому после отбеливания и перед окрашиванием остаточная перекись водорода на отбеленных тканях и в красильных емкостях удаляется ферментом разложения H2O2, чтобы избежать дальнейшего окисления волокон и окисления красителей при крашении. В то же время это может сократить время обработки, снизить потребление воды для стирки и уменьшить количество сточных вод. Особенно подходит для пряжи, трубчатой ​​пряжи и трикотажных полотен. Аналогичным образом активность каталазы меняется в зависимости от pH и температуры, причем наибольшая активность наблюдается при pH 7 и температуре 30–40 градусов. Увеличение концентрации перекиси водорода ускорит скорость реакции разложения, но необходимо учитывать, что при превышении концентрации определенной величины действие фермента ослабнет, а излишний остаток H2O2 губителен для волокон и красителей. Таким образом, количество H2O2 не может быть произвольно увеличено только из-за присутствия фермента, разлагающего H2O2. При использовании обычно важно обращать внимание на совместимость ферментов, разлагающих H2O2, с обычно используемыми поверхностно-активными веществами и стабилизаторами H2O2. В реальных производственных условиях pH составляет 6-8, температура 20-55 градусов, дозировка фермента 5-10 KCLU/литр, время 10-20 минут. Эта технология постепенно была признана и принята внутри страны, и она очень полезна для повышения яркости реактивных красителей.

Хотя полный каталитический механизм каталазы еще не до конца понятен, считается, что ее каталитический процесс делится на две стадии:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Среди них «Fe() - E» представляет собой центральный атом железа (Fe) гемовой группы (E), связанный с ферментом. Fe (IV) - E (.+) представляет собой резонансную форму Fe (V) - E, в которой атом железа не полностью окисляется до валентности +V, а получает часть «опорных электронов» от гема. Поэтому гем в уравнении реакции представлен также как свободнорадикальный катион (.+)

Перекись водорода попадает в активный центр и взаимодействует с остатком аспарагина в положении 147 (Asn147) и остатком гистидина в положении 74 (His74) фермента, вызывая перенос протона между атомами кислорода. Свободные атомы кислорода координируются и объединяются, образуя молекулы воды и Fe(IV)=O. Fe (IV)=O реагирует со второй молекулой пероксида водорода с образованием Fe (III) - E, образуя молекулы воды и кислорода. Реакционная способность атома железа в активном центре может быть усилена наличием фенольной боковой цепи остатка тирозина (Tyr357) в положении 357, что способствует окислению Fe (III) до Fe (промежуточная реакция). Скорость этой реакции обычно можно определить по уравнению Ми.

Каталазный порошоктакже может окислять другие цитотоксические вещества, такие как формальдегид, муравьиная кислота, фенол и этанол. Эти процессы окисления требуют использования перекиси водорода для завершения следующих реакций:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Точно так же конкретный механизм реакции до сих пор неясен.
Любой ион тяжелого металла (например, ионы меди в сульфате меди) может служить неконкурентным ингибитором каталазы. Кроме того, высокотоксичный цианид является конкурентным ингибитором каталазы, способным прочно связываться с гемом фермента и предотвращать его каталитическую реакцию.
Трехмерная структура промежуточного продукта пероксидазы в пероксидном состоянии определена и может быть получена из баз данных белков.

горячая этикетка : Порошок каталазы cas 9001-05-2, поставщики, производители, завод, опт, купить, цена, оптом, продажа